Hemoglobina fetal

 

Nos fetos, a obtenção de oxigénio a partir do sangue da mãe é conseguida devido  ao desenvolvimento da hemoglobina fetal. Duas das quatro cadeias da hemoglobina fetal e do adulto (cadeias alfa - α) são idênticas mas a hemoglobina no adulto tem duas cadeias β (beta), enquanto que o feto tem duas cadeias gama (γ).

As cadeias β normais ligam-se ao difosfoglicerato, o seu regulador natural, que participa na libertação do oxigénio. As cadeias γ não se ligam da mesma forma ao difosfoglicerato e por consequência têm uma maior afinidade para com o oxigénio. Num ambiente pobre em oxigénio, como é o da placenta, o oxigénio é libertado da hemoglobina da mãe e o do feto “capta-o” e liga-se a ele. Esta pequena diferença na afinidade medeia a transferência de oxigénio da mãe para o feto. No feto, a mioglobina do músculo possui uma afinidade ainda maior para o oxigénio, de forma que as moléculas do oxigénio passam da hemoglobina fetal para serem armazenadas e usadas no músculo. A hemoglobina fetal não é prejudicial na infância, e nos humanos, a reposição da hemoglobina fetal pela hemoglobina adulta não se completa antes dos 6 meses de vida.

Figura 1 - A hemoglobina fetal tem maior afinidade para o oxigénio do que a hemoglobina adulta.